Окисление лигнина пероксидом водорода в среде вода–ДМСО в присутствии пероксидазы хрена

УДК

DOI:

Аннотация

Сведения об авторах

С.А. Покрышкин¹, К.Г. Боголицын^1,2, Ю.Г. Хабаров¹

¹ Северный (Арктический) федеральный университет имени М.В. Ломоносова

² Институт экологических проблем Севера УрО РАН

Покрышкин Сергей Александрович родился в 1987 г., окончил в 2009 г. Архангельский государственный технический университет, аспирант кафедры теоретической и прикладной химии Северного (Арктического) федерального университета имени
М.В. Ломоносова. Имеет 2 публикации в области ферментативной кинетики и катализа.

E-mail: serge.physchem@yandex.ru

Боголицын Константин Григорьевич родился в 1949 г., окончил в 1971 г. Архангельский лесотехнический институт, доктор химических наук, профессор, директор ИЭПС УрО РАН, проректор по научной работе и заведующий кафедрой теоретической и прикладной химии Северного (Арктического) федерального университета имени М.В. Ломоносова, заслуженный деятель науки РФ. Имеет более 480 научных работ в области развития фундаментальных принципов «зеленой» химии и разработки физико-химических основ процесса переработки древесины.

E-mail: bogolitsyn@iepn.ru

Хабаров Юрий Германович родился в 1950 г., окончил в 1972 г. Архангельский лесотехнический институт, доктор химических наук, профессор, профессор кафедры технологии ЦБП Северного (Арктического) федерального университета имени М.В. Ломоносова. Имеет 180 печатных работ в области химии древесины, органической и аналитической химии.

E-mail: khabarov.yu@mail.ru

Ключевые слова

Литература

1. Веселова И.А., Кирейко А.В., Шеховцова Т.Н. Повышение каталитической активности и стабильности пероксидазы хрена за счет включения ее в полиэлектролитный комплекс с хитозаном // Прикладная биохимия и микробиология. 2009. Т. 45,
№ 2. С. 143–148.

2. Грушко Я.М. Сброс лигнина в водоемы с промышленными сточными водами //Влияние фенольных соединений на гидробионтов. Иркутск, 1981. С. 109–116.

3. Использование пероксидаз различного происхождения для определения
фенолов / Т.Н. Шеховцова [и др.] // Журн. аналит. химии. 1994. Т. 49, № 12.
С. 1317–1323.

4. Калинкина Н.М. Эколого-токсикологическая оценка опасности сульфатного лигнина для гидробионтов: автореф. дис. … канд. хим. наук. М., 1993. 22 с.

5. Криульков В.А., Каплин В.Т., Ганин Г.И. Механизм превращения лигнина и его производных в природной среде // Химия и использование лигнина. Рига.: Зинатне, 1974. С. 397–408.

6. Оптимизация нормирования сброса стоков предприятий ЦБП в водотоки / Т.Ф. Личутина, И.В. Мискевич, О.С. Бровко, М.А. Гусакова. Екатеринбург: УрО РАН, 2005. 212 с.

7. Покрышкин С.А., Боголицын К.Г., Аксенов А.С. Кинетические закономерности ферментативного окисления гваякола в водной и водно-органической средах // Лесн. журн. 2012. №3. С.100–106. (Изв. высш. учеб. заведений).

8. Физическая химия лигнина / К.Г. Боголицын [и др.]. М.: Академкнига, 2010. 492 с.

9. Яблоцкий К.В. Новые аспекты применения нативной и иммобилизованной пероксидазы хрена для определения ее ингибиторов и субстратов: Автореф. дис. … канд. хим. наук. М., 2010. 28 с.

10. Bergmeyer H.U. Methods of enzymatic analysis 2nd Edition. New York: Academic Press, 1974. P. 495.

11. Dominic W.S. Wong. Structure and аction mechanism of ligninolytic Enzymes // Appl. Biochem. Biotechnol. 2009. N 157. Р. 174–209.

12. Horseradish peroxidase-functionalized Pt hollow nanospheres and multiple redox probes as trace labels for a sensitive simultaneous multianalyte electrochemical immunoassay / Song Z [etc.] // Chem. Commun. (Camb). 2010. N 46. P. 6750–6752.

13. Korkut S., Keskinler B., Erhan E. An amperometric biosensor based on multiwalled carbon nanotube-poly(pyrrole)-horseradish peroxidase nanobiocomposite film for determination of phenol derivatives // Talanta. 2008. N 76. P. 1147–1152.

14. Membrane targeted horseradish peroxidase as a marker for correlative fluorescence and electron microscopy studies / J. Li, Y. Wang, S.L. Chiu, H.T. Cline // Front Neural Circuits. 2010. N 4. P. 6.

15. Nigel C. Veitch. Horseradish peroxidase: a modern view of a classic enzyme // Phytochemistry. 2004. N 65. Р. 249–259.

16. Reagentless biosensor for hydrogen peroxide based on self-assembled films of horseradish peroxidase/laponite/chitosan and the primary investigation on the inhibitory effect by sulfide / Shan D. [ect.] // Biosens. Bioelectron. 2010. N 26. P. 536–541.

17. Sadana A., Sadana N. Handbook of Biosensors and Biosensor Kinetics. Elsevier, the Netherlands, 2011.

18. Stability of free and immobilized peroxidase in aqueous-organic solvent mixtures / Azevedo Anna M. [ etc.] // J. of Molecular Catalysis B.: Enzymatic. 2001. N 15.
P. 147–153.

19. Torres E., Ayala M. Biocatalysis Based on Heme Peroxidases. Springer-Verlag Berlin, Heidelberg. 2010. 358 s.

20. Yao H., Hu N. pH-switchable bioelectrocatalysis of hydrogen peroxide on layer-by-layer films assembled by concanavalin A and horseradish peroxidase with electroactive mediator in solution // J. Phys. Chem. B. 2010 N 114. P. 3380–3386.

21. Zhang S. Zou J. Yu F. Investigation of voltammetric enzyme-linked immunoassay based on a new system of HAP-H2O2-HRP // Talanta. 2008. N 76. P.122–127.

Ссылка на английскую версию:

S.A. Pokryshkin¹, K.G. Bogolytsin^{1, 2}, Yu.G. Khabarov¹

¹ Northern (Arctic) Federal University named after M.V. Lomonosov

² Institute of Ecological Problems of the North, Ural Branch of the Russian Academy of Sciences

Oxidation of Lignin with Hydrogen Peroxide in Water/DMSO

Binary Solvent in the Presence of Horseradish Peroxidase

Peroxidase remained active in the presence of up to 30% DMSO in the solution for lignin oxidation. The possibility of enzymatic oxidation of oligomeric and polymeric phenolic compounds is substantiated.

Keywords: enzyme, peroxidase, lignin, dimethyl sulfoxide.